COMMUNICATION

Cystine oligomers successfully attached to peptide cysteine-rich fibrils

  • Christian Bortolini ,
  • Mingdong Dong
Expand
  • Interdisciplinary Nanoscience Center (iNANO), Aarhus University, Aarhus C 8000, Denmark

Received date: 26 Oct 2015

Accepted date: 17 Dec 2015

Published date: 29 Feb 2016

Copyright

2014 Higher Education Press and Springer-Verlag Berlin Heidelberg

Abstract

Amyloid peptides are renowned to be related to neurodegenerative diseases, however, a fruitful avenue is to employ them as high-performance nanomaterials. These materials benefit from the intrinsic outstanding mechanical robustness of the amyloid backbone made of b-strands. In this work, we exploited amyloid-like fibrils as functional material to attach pristine L-cysteine aggregates (cystine oligomers) and gold nanoparticles, without the need of templating compounds. This work will open new avenues on functional materials design and their realisation.

Cite this article

Christian Bortolini , Mingdong Dong . Cystine oligomers successfully attached to peptide cysteine-rich fibrils[J]. Frontiers of Chemical Science and Engineering, 2016 , 10(1) : 99 -102 . DOI: 10.1007/s11705-016-1554-6

Acknowledgements

This work was supported by grants from the Danish National Research Foundation and the Danish Research Agency through support for the iNANO Center and the Danish Council for Strategic Research to iDEA project. M. D. acknowledges a STENO Grant for the Danish Research Council and the VKR Young Investigator Program in Denmark. C.B. acknowledges the Lundbeck Foundation for the post-doctoral fellowship.
Supplementary material is available in the online version of this article at http://dx.doi.org/10.1007/s11705-016-1554-6 and is accessible for authorized users.
1
Bortolini C, Liu L, Gronewold T M A, Wang C, Besenbacher F, Dong M D. The position of hydrophobic residues tunes peptide self-assembly. Soft Matter, 2014, 10(31): 5656–5661

DOI

2
Paramonov S E, Jun H W, Hartgerink J D. Self-assembly of peptide-amphiphile nanofibers: The roles of hydrogen bonding and amphiphilic packing. Journal of the American Chemical Society, 2006, 128(22): 7291–7298

DOI

3
Liu L, Busuttil K, Zhang S, Yang Y L, Wang C, Besenbacher F, Dong M D. The role of self-assembling polypeptides in building nanomaterials. Physical Chemistry Chemical Physics, 2011, 13(39): 17435–17444

DOI

4
Huang J F, Sun I W. Fabrication and surface functionalization of nanoporous gold by electrochemical alloying/dealloying of Au-Zn in an ionic liquid, and the self-assembly of L-cysteine monolayers. Advanced Functional Materials, 2005, 15(6): 989–994

DOI

5
Bortolini C, Liu L, Li Z S, Thomsen K, Wang C, Besenbacher F, Dong M D. Identification of cysteine-rich peptide-fiber by specific cysteine-Au nanoparticles binding on fiber surface. Advanced Materials Interfaces, 2014, 9: 1400133

DOI

6
Djalali R, Chen Y, Matsui H. Au nanowire fabrication from sequenced histidine-rich peptide. Journal of the American Chemical Society, 2002, 124(46): 13660–13661

DOI

7
Banerjee I A, Yu L T, Matsui H. Cu nanocrystal growth onpeptide nanotubes by biomineralization: Size control of cunanocrystals by tuning peptide conformation. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2003, 100(25): 14678–14682

DOI

8
Kasotakis E, Mossou E, Adler-Abramovich L, Mitchell E P, Forsyth V T, Gazit E, Mitraki A. Design of metal-binding sites onto self-assembled peptide fibrils. Biopolymers, 2009, 92(3): 164–172

DOI

9
Lindgren M, Hallbrink M, Prochiantz A, Langel U. Cell-penetrating peptides. Trends in Pharmacological Sciences, 2000, 21(3): 99–103

DOI

10
Richard J P, Melikov K, Vives E, Ramos C, Verbeure B, Gait M J, Chernomordik L V, Lebleu B. Cell-penetrating peptides. A reevaluation of the mechanism of cellular uptake. Journal of Biological Chemistry, 2002, 2 78(1): 585–590

DOI

11
Walker L C, Jucker M. Amyloid by default. Nature Neuroscience, 2011, 14(6): 669–670

DOI

12
Dobson C M. Protein folding and misfolding. Nature, 2003, 426(6968): 884–890

DOI

13
Knowles T P J, Buehler M J. Nanomechanics of functional and pathological amyloid materials. Nature Nanotechnology, 2011, 6(8): 469–479

DOI

14
Shorter J, Lindquist S. Prions as adaptive conduits of memory and inheritance. Nature Reviews. Genetics, 2005, 6(6): 435–450

DOI

15
Hauser C A E, Maurer-Stroh S, Martins I C. Amyloid-based nanosensors and nanodevices. Chemical Society Reviews, 2014, 43(15): 5326–5345

DOI

16
Knowles T P, Fitzpatrick A W, Meehan S, Mott H R, Vendruscolo M, Dobson C M, Welland M E. Role of intermolecular forces in defining material properties of protein nanofibrils. Science, 2007, 318(5858): 1900–1903

DOI

17
Luhrs T, Ritter C, Adrian M, Riek-Loher D, Bohrmann B, Doeli H, Schubert D, Riek R. 3D structure of Alzheimer’s amyloid-β(1-42) fibrils. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2005, 102(48): 17342–17347

DOI

18
Bortolini C, Jones N C, Hoffmann S V, Wang C, Besenbacher F, Dong M D. Mechanical properties of amyloid-like fibrils defined by secondary structures. Nanoscale, 2015, 7(17): 7745–7752

DOI

19
Scheibel T, Parthasarathy R, Sawicki G, Lin X M, Jaeger H, Lindquist S L. Conducting nanowires built by controlled self-assembly of amyloid fibers and selective metal deposition. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2003, 100(8): 4527–4532

DOI

20
Miles A J, Janes R W, Brown A, Clarke D T, Sutherland J C, Tao Y, Wallace B A, Hoffmann S V. Light flux density threshold at which protein denaturation isinduced by synchrotron radiation circular dichroismbeamlines. Journal of Synchrotron Radiation, 2008, 15(4): 420–422

DOI

21
Miles A J, Hoffmann S V, Tao Y, Janes R W, Wallace B A. Synchrotron radiation circular dichroism (SRCD) spectroscopy: New beamlines and new applications in biology. Spectroscopy-an International Journal, 2007, 21(5-6): 245–255

DOI

22
Whitmore L, Wallace B A. DICHROWEB, an online server for protein secondary structure analyses from circular dichroism spectroscopic data. Nucleic Acids Research, 2004, 32: 668–673

DOI

23
Whitmore L, Wallace B A. Protein secondary structure analyses from circular dichroism spectroscopy: Methods and reference databases. Biopolymers, 2008, 89(5): 392–400

DOI

Outlines

/