Cystine oligomers successfully attached to peptide cysteine-rich fibrils

Abstract

Amyloid peptides are renowned to be related to neurodegenerative diseases, however, a fruitful avenue is to employ them as high-performance nanomaterials. These materials benefit from the intrinsic outstanding mechanical robustness of the amyloid backbone made of b-strands. In this work, we exploited amyloid-like fibrils as functional material to attach pristine L-cysteine aggregates (cystine oligomers) and gold nanoparticles, without the need of templating compounds. This work will open new avenues on functional materials design and their realisation.

Graphical abstract

Keywords

cysteine / peptide fibrils / gold nanoparticles / amyloids / oligomers / nanomaterials

References

[1] Bortolini C, Liu L, Gronewold T M A, Wang C, Besenbacher F, Dong M D. The position of hydrophobic residues tunes peptide self-assembly. Soft Matter, 2014, 10(31): 5656–5661

[2] Paramonov S E, Jun H W, Hartgerink J D. Self-assembly of peptide-amphiphile nanofibers: The roles of hydrogen bonding and amphiphilic packing. Journal of the American Chemical Society, 2006, 128(22): 7291–7298

[3] Liu L, Busuttil K, Zhang S, Yang Y L, Wang C, Besenbacher F, Dong M D. The role of self-assembling polypeptides in building nanomaterials. Physical Chemistry Chemical Physics, 2011, 13(39): 17435–17444

[4] Huang J F, Sun I W. Fabrication and surface functionalization of nanoporous gold by electrochemical alloying/dealloying of Au-Zn in an ionic liquid, and the self-assembly of L-cysteine monolayers. Advanced Functional Materials, 2005, 15(6): 989–994

[5] Bortolini C, Liu L, Li Z S, Thomsen K, Wang C, Besenbacher F, Dong M D. Identification of cysteine-rich peptide-fiber by specific cysteine-Au nanoparticles binding on fiber surface. Advanced Materials Interfaces, 2014, 9: 1400133

[6] Djalali R, Chen Y, Matsui H. Au nanowire fabrication from sequenced histidine-rich peptide. Journal of the American Chemical Society, 2002, 124(46): 13660–13661

[7] Banerjee I A, Yu L T, Matsui H. Cu nanocrystal growth onpeptide nanotubes by biomineralization: Size control of cunanocrystals by tuning peptide conformation. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2003, 100(25): 14678–14682

[8] Kasotakis E, Mossou E, Adler-Abramovich L, Mitchell E P, Forsyth V T, Gazit E, Mitraki A. Design of metal-binding sites onto self-assembled peptide fibrils. Biopolymers, 2009, 92(3): 164–172

[9] Lindgren M, Hallbrink M, Prochiantz A, Langel U. Cell-penetrating peptides. Trends in Pharmacological Sciences, 2000, 21(3): 99–103

[10] Richard J P, Melikov K, Vives E, Ramos C, Verbeure B, Gait M J, Chernomordik L V, Lebleu B. Cell-penetrating peptides. A reevaluation of the mechanism of cellular uptake. Journal of Biological Chemistry, 2002, 2 78(1): 585–590

[11] Walker L C, Jucker M. Amyloid by default. Nature Neuroscience, 2011, 14(6): 669–670

[12] Dobson C M. Protein folding and misfolding. Nature, 2003, 426(6968): 884–890

[13] Knowles T P J, Buehler M J. Nanomechanics of functional and pathological amyloid materials. Nature Nanotechnology, 2011, 6(8): 469–479

[14] Shorter J, Lindquist S. Prions as adaptive conduits of memory and inheritance. Nature Reviews. Genetics, 2005, 6(6): 435–450

[15] Hauser C A E, Maurer-Stroh S, Martins I C. Amyloid-based nanosensors and nanodevices. Chemical Society Reviews, 2014, 43(15): 5326–5345

[16] Knowles T P, Fitzpatrick A W, Meehan S, Mott H R, Vendruscolo M, Dobson C M, Welland M E. Role of intermolecular forces in defining material properties of protein nanofibrils. Science, 2007, 318(5858): 1900–1903

[17] Luhrs T, Ritter C, Adrian M, Riek-Loher D, Bohrmann B, Doeli H, Schubert D, Riek R. 3D structure of Alzheimer’s amyloid-β(1-42) fibrils. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2005, 102(48): 17342–17347

[18] Bortolini C, Jones N C, Hoffmann S V, Wang C, Besenbacher F, Dong M D. Mechanical properties of amyloid-like fibrils defined by secondary structures. Nanoscale, 2015, 7(17): 7745–7752

[19] Scheibel T, Parthasarathy R, Sawicki G, Lin X M, Jaeger H, Lindquist S L. Conducting nanowires built by controlled self-assembly of amyloid fibers and selective metal deposition. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2003, 100(8): 4527–4532

[20] Miles A J, Janes R W, Brown A, Clarke D T, Sutherland J C, Tao Y, Wallace B A, Hoffmann S V. Light flux density threshold at which protein denaturation isinduced by synchrotron radiation circular dichroismbeamlines. Journal of Synchrotron Radiation, 2008, 15(4): 420–422

[21] Miles A J, Hoffmann S V, Tao Y, Janes R W, Wallace B A. Synchrotron radiation circular dichroism (SRCD) spectroscopy: New beamlines and new applications in biology. Spectroscopy-an International Journal, 2007, 21(5-6): 245–255

[22] Whitmore L, Wallace B A. DICHROWEB, an online server for protein secondary structure analyses from circular dichroism spectroscopic data. Nucleic Acids Research, 2004, 32: 668–673

[23] Whitmore L, Wallace B A. Protein secondary structure analyses from circular dichroism spectroscopy: Methods and reference databases. Biopolymers, 2008, 89(5): 392–400

Acknowledgements

This work was supported by grants from the Danish National Research Foundation and the Danish Research Agency through support for the iNANO Center and the Danish Council for Strategic Research to iDEA project. M. D. acknowledges a STENO Grant for the Danish Research Council and the VKR Young Investigator Program in Denmark. C.B. acknowledges the Lundbeck Foundation for the post-doctoral fellowship.

Supplementary material is available in the online version of this article at http://dx.doi.org/10.1007/s11705-016-1554-6 and is accessible for authorized users.

RIGHTS & PERMISSIONS

2014 Higher Education Press and Springer-Verlag Berlin Heidelberg